Melcalin® PRALBUMINA

melcalin

Peso Netto: 532 g
Disponibile nei gusti Vaniglia e Cacao

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Pralbumina è un supplemento alimentare a base di Proteine e Sali minerali. Le proteine contribuiscono alla crescita e al mantenimento della massa muscolare mentre i minerali contribuiscono all’equilibrio elettrolitico, alla riduzione della stanchezza e dell’affaticamento.

Melcalin Pralbumina è esente da lattosio e glutine.

Descrizione:

PRALBUMINA è un supplemento alimentare a base di proteine (albume) e di sali minerali. Il prodotto integra le proprietà dell’albumina a quelle di un PRAL molto basso (-35).
L’albumina regola e mantiene la pressione osmotica necessaria per la corretta distribuzione dei liquidi corporei intra ed extracellulari (ICW-ECW), modula il tono vascolare, regola l’equilibrio acido-base, ha funzioni antiossidanti e di scavenger, funge da trasportatore di ormoni e sostanze tossiche agendo da
chelante di metalli quali rame, zinco, cadmio, nichel e cobalto. Queste proprietà vengono integrate a quelle derivanti dall’assunzione di elementi tampone (valore molto negativo del PRAL-Potential Renal Acid Load) che risultano di notevole beneficio per il mantenimento della massa muscolare (Skeletal muscle FFM, TBprotein) e scheletrica (Bone) e per il miglioramento di diverse problematiche a carico dell’apparato cardiovascolare.

Informazioni nutrizionali:

pralbumina-ita

Ingredienti:

  • Proteine dell’uovo,
  • Potassio citrato,
  • Magnesio citrato,
  • Calcio citrato,
  • Aromi,
  • Antiagglomerante: biossido di silicio,
  • Edulcorante: sucralosio.

Indicazioni:

  • Coadiuvante nel recupero della massa muscolare,
  • Regolazione della corretta distribuzione dei fluidi intra ed extracellulari: equilibrio osmotico,
  • Regolazione dell’equilibrio acido-base tissutale,
  • Azione antiossidante,
  • Azione legante e di trasporto di sostenza tossiche/cataboliti

Modalitá d’uso:

Sciogliere 19 g di prodotto pari a 2 misurini in 350-400 ml di acqua. Agitare bene per favorire la dissoluzione del prodotto. In alternativa utilizzare uno shaker.

Modalitá di conservazione:

Conservare in luogo fresco e asciutto, al riparo dalla luce solare e da fonti di calore diretto. La data di scadenza si riferisce al prodotto conservato correttamente, in confezioni integre.

Note ed avvertenze:

Il prodotto non deve intendersi come sostitutivo di una dieta variata e va utilizzato nell’ambito di uno stile di vita sano ed equilibrato. Non superare la dose giornaliera consigliata. Tenere fuori dalla portata dei bambini al di sotto dei 3 anni. Dopo l’uso non disperdere il contenitore nell’ambiente.

Bibliografia:

  • Marjolaine Roche, Philippe Rondeau, Nihar Ranjan Singh, Evelyne Tarnus, Emmanuel Bourdon. The antioxidant properties of serum albumin. Flebs letters Volume 582, Issue 13, 11 June 2008, Pages 1783-1787
  • Philippe Rondeau, Emmanuel Bourdon. The glycation of albumin : Structural and functional impacts. Biochimie Volume 93, Issue 4, April 2011, Pages 645-658
  • Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF. Nonenzymatic glycosylation of human serum albumin alters its conformation and function. J Biol Chem. 1984 Mar 25;259(6):3812-7.
  • Evans TW. Review article: albumin as a drug–biological effects of albumin unrelated to oncotic pressure. Aliment Pharmacol Ther. 2002 Dec;16 Suppl 5:6-11.
  • Silvia Martini, Claudia Bonechi, Mario Casolaro, Gianfranco Corbini, Claudio Rossi, –protein recognition processes investigated by NMR relaxation data: A study on corticosteroid – albumin interactions. Biochemical Pharmacology Volume 71, Issue 6, 14 March 2006, Pages 858-864
  • Marcel J.E. Fischer, Octaaf J.M. Bos, RenéF. van der Linden, Jaap Wilting, Lambert. H.M. Janssen Steroid binding to human serum albumin and fragments thereof: Role of protein conformation and fatty acid content. Biochemical Pharmacology Volume 45, Issue 12, 22 June 1993, Pages 2411-2416
  • Michael E Baker. Albumin ‘s role in steroid hormone action and the origins of vertebrates: is albumin an essential protein?. Flebs Letter Volume 439, Issues 1-2, 13 November 1998, Pages 9-12
  • Wojciech Bala, , John Christodouloub, Peter J. Sadlerc, Alan Tucker. Multi-metal binding site of serum albumin. Journal of Inorganic Biochemistry Volume 70, Issue 1, April 1998, Pages 33-39
  • Sakda T. Trisak, Prayong Doumgdee, Bernd M. Rode. Binding of zinc and cadmium to human serum albumin. International Journal of Biochemistry Volume 22, Issue 9, 1990, Pages 977-981
  • P. Bourassa, I. Hasni, H.A. Tajmir-Riahi. Folic acid complexes with human and bovine serum albumins. Food Chemistry Volume 129, Issue 3, 1 December 2011, Pages 1148-1155
  • Bernhard Kreymann , , Markus Seige, Ursula Schweigart, Klaus-Friedrich Kopp, Meinhard Classen. Albumin dialysis: effective removal of copper in a patient with fulminant Wilson disease and successful bridging to liver transplantation: a new possibility for the elimination of protein-bound toxins. Journal of Hepatology Volume 31,
  • Issue 6, December 1999, Pages 1080-1085 Soko?owska M, Wszelaka-Rylik M, Pozna?ski J, Bal W. Spectroscopic and thermodynamic determination of three distinct binding sites for Co(II) ions in human serum albumin. J Inorg Biochem. 2009 Jul;103(7):1005-13. Epub 2009 May 3.
  • David Bar-Or, Leonard T. Rael, Raphael Bar-Or, Denetta S. Slone, Charles W. Mains, Nagaraja K.R. Rao, C. Gerald Curtis. The cobalt–albumin binding assay: Insights into its mode of action. Clinica Chimica Acta Volume 387, Issues 1-2, January 2008, Pages 120-127
  • Bruttomesso D, Iori E, Kiwanuka E, Zanetti M, Pianta A, Vettore M, Tiengo A, Tessari P. Insulin infusion normalizes fasting and post-prandial albumin and fibrinogen synthesis in Type 1 diabetes mellitus. Diabet Med. 2001 Nov;18(11):915-20.
  • Pierpaolo De Feo,t Margaret Gan Gaisano and Morey W. Haymond. Differential Effects of Insulin Deficiency on Albumin and Fibrinogen Synthesis in Humans.
  • J.Clin.Invest. Vol 88, Sept.1991, 833-840
  • Han J. Moshage, Hans J.W. de Haard, Hans M.G. Princen, Sing Hiem Yap. The influence of glucocorticoid on albumin synthesis and its messenger RNA in rat in vivo and in hepatocyte suspension culture. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Gene Structure and Expression Volume 824, Issue 1, 29 January 1985, Pages 27-33
  • Chih-Dou Chou, Huey-Wen Yien, Der-Min Wu, Cheng-Deng Kuo, Albumin Administration in Patients with Severe Sepsis Due to Secondary Peritonitis. Journal of the Chinese Medical Association Volume 72, Issue 5, May 2009.
  • Basil T. Doumas, Theodore Peters Jr. Serum and urine albumin : a progress report on their measurement and clinical significance. Chimica Acta Volume 258, Issue 1, 3 February 1997, Pages 3-20
  • J.P.Nicholson, M.R.Wolmarans and G.R.Park. The role of albumin in critical illness. Oxforx Journals (2000) 85 (4): 599-610.
  • Philip Goldwasser, Joseph Feldman. Association of serum albumin and mortality risk. Journal of Clinical Epidemiology Volume 50, Issue 6, June 1997, Pages 693-703
  • Zhang L, Curhan GC, Forman JP. Diet-dependent net acid load and risk of incident hypertension in United States women. Hypertension. 2009 Oct;54(4):751-5. Epub 2009 Aug 10.
  • Dargent-Molina P, Sabia S, Touvier M, Kesse E, Bréart G, Clavel-Chapelon F, Boutron-Ruault MC. Proteins, dietary acid load, and calcium and risk of postmenopausal fractures in the E3N French women prospective study. J Bone Miner Res. 2008 Dec;23(12):1915-22.
  • Murakami K, Sasaki S, Takahashi Y, Uenishi K. Association between dietary acid-base load and cardiometabolic risk factors in young Japanese women. Br J Nutr. 2008 Sep;100(3):642-51. Epub 2008 Feb 18.
  • Zwart SR, Davis-Street JE, Paddon-Jones D, Ferrando AA, Wolfe RR, Smith SM. Amino acid supplementation alters bone metabolism during simulated weightlessness. J Appl Physiol. 2005 Jul;99(1):134-40. Epub 2005 Feb 3.